Природа создает основные строительные единицы живых организмов - нуклеиновые кислоты, белки, полисахариды, другие наноструктуры - с точностью, недостижимой в настоящее время человеком в его практической деятельности. Наблюдение биологических объектов - наиболее увлекательное направление сканирующей зондовой микроскопии(СЗМ) [1].

sitemap
Наш сайт использует cookies. Продолжая просмотр, вы даёте согласие на обработку персональных данных и соглашаетесь с нашей Политикой Конфиденциальности
Согласен
Поиск:

Вход
Архив журнала
Журналы
Медиаданные
Редакционная политика
Реклама
Авторам
Контакты
TS_pub
technospheramag
technospheramag
ТЕХНОСФЕРА_РИЦ
© 2001-2025
РИЦ Техносфера
Все права защищены
Тел. +7 (495) 234-0110
Оферта

Яндекс.Метрика
R&W
 
 
Вход:

Ваш e-mail:
Пароль:
 
Регистрация
Забыли пароль?
Книги по нанотехнологиям
Под ред. Ханнинка Р.
Другие серии книг:
Мир материалов и технологий
Библиотека Института стратегий развития
Мир квантовых технологий
Мир математики
Мир физики и техники
Мир биологии и медицины
Мир химии
Мир наук о Земле
Мир электроники
Мир программирования
Мир связи
Мир строительства
Мир цифровой обработки
Мир экономики
Мир дизайна
Мир увлечений
Мир робототехники и мехатроники
Для кофейников
Мир радиоэлектроники
Библиотечка «КВАНТ»
Умный дом
Мировые бренды
Вне серий
Библиотека климатехника
Мир транспорта
Мир фотоники
Мир станкостроения
Мир метрологии
Мир энергетики
Книги, изданные при поддержке РФФИ
Выпуск #2/2010
И.Яминский.
Бионаноскопия: белки и их некоторые свойства
Просмотры: 2109
Природа создает основные строительные единицы живых организмов - нуклеиновые кислоты, белки, полисахариды, другие наноструктуры - с точностью, недостижимой в настоящее время человеком в его практической деятельности. Наблюдение биологических объектов - наиболее увлекательное направление сканирующей зондовой микроскопии(СЗМ) [1].
В биологии существенную роль играют не только химический состав, но и форма этих макромолекул. Например, белковая молекула в разных пространственных расположениях может обладать существенно различной ферментативной активностью, причем к ее потере может привести смещение реакционного центра фермента на ничтожные значения. Самые маленькие машины - белки АТФ-синтазы, имеющие неподвижный статор и подвижный ротор, - также объекты живой природы. Линейная плотность записи информации в ДНК или РНК находится в области абсолютных рекордов.
Одиночные молекулы и комплексы
Размеры отдельных белковых молекул сравнимы с радиусом закругления зонда атомно-силового микроскопа (АСМ). На белках высокой молекулярной массы удается получать субмолекулярное пространственное разрешение, однако разрешить проблему упаковки цепей в небольших белках, например, лизоциме (молекулярная масса 14 кД), до сих пор не удавалось.
Известен ряд работ, где надежно удавалось отличить белковые мономеры от димеров и мультимеров (рис.1) [2] . Зондовую микроскопию можно использовать для регистрации биоспецифического связывания антиген-антитело, поскольку измерения размеров отдельных частиц и достигаемая точность позволяют отделить одиночные антитела и антигены от их комплексов. Зондовая микроскопия обеспечивает также получение информации о характере агрегирования белков и их связывании с нуклеиновыми кислотами. В работе [3], например, по полученным изображениям определен характер связывания транспортного белка с вирусной РНК (рис.2).

Кристаллы
При исследовании белковых кристаллов в насыщенных растворах проявляется существенное достоинство использования зондовой микроскопии в биологии, а именно, возможность наблюдения динамики процессов в естественной для многих биологических объектов жидкой среде (рис.3). Проведенные измерения позволили зарегистрировать кинетику роста дислокационных холмов и двумерных зародышей для многих белковых кристаллов на уровне отдельных молекул или строительных единиц [4, 5]. Например, для кристалла лизоцима были измерены скорости движения ступеней и изломов, вероятность присоединения и отсоединения строительных единиц, зависимость кинетических параметров от различных факторов (температуры, пересыщения и др.) [6].
АСМ микроскопия позволяет наблюдать с молекулярным разрешением структуру поверхности растущего кристалла и изучать упаковку молекул вблизи точечных дефектов, что недоступно для других методов высокого разрешения. Например, в работе [7] было обнаружено явление реконструкции поверхности кристалла, когда упаковка белковых молекул на ней отличается от объемной структуры.
Автор выражает благодарность Рособразованию (П255) и Программе "Наука для мира" НАТО (CBN.NR.NRSFP 983204) и РФФИ (10-04-01574-а и 10-02-06030-г).
ЛИТЕРАТУРА
1. Сканирующая зондовая микроскопия биополимеров / Под ред. И.В. Яминского. - М.: Научный мир, 1997.
2. Kiselyova O.I., Yaminsky I.V. Atomic force microscopy of protein complexes. In "Atomic Force Microscopy: Biomedical Methods and Applications" (Methods in Molecular Biology, v. 242), Ed. by P.C. Braga, D. Ricci. Humana Press, 2003, pp. 217-230.
3. Kiselyova O.I., Yaminsky I.V., Karger E.M., Frolova O.Yu., Dorokhov Y.L. and Atabekov J.G. Visualization by atomic force microscopy of tobacco mosaic virus movement protein-RNA complexes formed in vitro. - Journal of General Virology, 2001, 82, 1503-1508.
4. Malkin A.J., Kuznetsov Yu.G., McPherson A. In situ atomic force microscopy studies of surface morphology, growth kinetics, defect structure and dissolution in macromolecular crystallization - Journal of Crystal Growth, 1999,196, 471-488.
5. Malkin A.J., Kuznetsov Yu.G., Glantz W., McPherson A. Atomic force microscopy studies of surface morphology and growth kinetics in thaumatin crystallization - J. Phys. Chem., 1996, 100 (28), 11736-11743.
6. Yaminsky I.V., Gvozdev N.V., Sil'nikova M.I. and Rashkovich L.N. Atomic Force Microscopy Study of Lysozyme Crystallization. - Crystallography Reports, 2002, v. 47, Suppl. 1, pp. S149-S158.
7. Гвоздев Н.В., Рашкович Л.Н., Яминский И.В. Атомно-силовая микроскопия грани (010) кристаллов ромбического лизоцима. - Поверхность. Рентгеновские, синхротронные и нейтронные исследования, 2000, № 8, с. 73-77.
 
 Отзывы читателей
Разработка: студия Green Art